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2026-2027 / BIOC0719-1

Enzymologie

Durée

15h Th, 10h SEM

Nombre de crédits

 Master en sciences chimiques, à finalité approfondie3 crédits 
 Master en sciences chimiques, à finalité didactique (Réinscription uniquement, pas de nouvelle inscription)3 crédits 
 Master en sciences chimiques, à finalité spécialisée3 crédits 

Enseignant

André Matagne

Langue(s) de l'unité d'enseignement

Langue française

Organisation et évaluation

Enseignement au deuxième quadrimestre

Horaire

Horaire en ligne

Unités d'enseignement prérequises et corequises

Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme

Contenus de l'unité d'enseignement

Le cours est organisé en douze chapitres: Chapitre 1: Propriétés générales des enzymes. Chapitre 2: Cinétique enzymatique: état stationnaire et Sites indépendants. Chapitre 3: L'inhibition. Chapitre 4: Influence des paramètres physico-chimiques. Chapitre 5: Les systèmes à deux substrats. Chapitre 6: Etats transitoires. Chapitre 7: Les systèmes coopératifs. Chapitre 8: Les inactivateurs. Chapitre 9: Les cofacteurs. Chapitre 10: Le mécanisme d'action de la chymotrypsine. Chapitre 11: La catalyse: hypothèses du mécanisme d'action. Chapitre 12: Contrôle de l'activité enzymatique.

Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement

À l'issue de cette unité d'enseignement, les étudiants comprendront les principes fondamentaux du fonctionnement, de la catalyse et de la régulation des enzymes. Ils auront acquis les notions de cinétique enzymatique nécessaires à la caractérisation de leur activité.

Savoirs et compétences prérequis

Avoir suivi le cours de bachelier en chimie intitulé «Biochimie», dans lequel les matières correspondant aux chapitres 1 à 3 du présent cours ont été abordées, tant sur le plan théorique qu'au travers d'exercices.

Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement

L'enseignement repose principalement sur un apprentissage autonome à partir des notes de cours. Aucun cours magistral régulier n'est organisé. L'étude des différents chapitres peut être planifiée sur une base hebdomadaire. Après l'étude de chaque chapitre, les étudiants peuvent solliciter une rencontre avec le professeur afin d'obtenir des explications et de discuter des points qui leur posent difficulté. Ces rencontres peuvent également être organisées chaque semaine, en fonction des besoins des étudiants.

Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)

Cours donné exclusivement en présentiel


Informations complémentaires:

Apprentissage autonome encadré, complété, à la demande des étudiants, par des séances d'échange en présentiel avec le professeur.

Supports de cours, lectures obligatoires ou recommandées

Des notes de cours sont distribuées, qui constituent le socle de l'étude.

Ouvrage de référence:
A. Cornish-Bowden, M. Jamin, V. Saks: Cinétique enzymatique, Grenoble Sciences/EDP Sciences, 2005.
A.R Fersht, Structure and mechanism in protein science, W.H. Freeman and Co, 1999.

Modalités d'évaluation et critères

Examen(s) en session

Toutes sessions confondues

- En présentiel

évaluation orale


Explications complémentaires:

L'évaluation se fera sur la base d'un exposé oral relatif à la lecture de quelques articles.

Stage(s)

Sans objet

Remarques organisationnelles et modifications principales apportées au cours

Il appartient aux étudiants de prendre contact avec le professeur au début du quadrimestre afin de recevoir les supports de cours et de convenir des modalités pratiques de l'enseignement, notamment du calendrier hebdomadaire d'étude des chapitres et des éventuelles séances d'échange.

Contacts

André Matagne, PhD, Professeur Ordinaire, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (local 3/1), Quartier Agora, Allée du 6 Août, 13, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier)

 

Association d'un ou plusieurs MOOCs