Durée
20h Th, 10h TD
Nombre de crédits
| Master en bioinformatique et modélisation, à finalité | 3 crédits | |||
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité | 3 crédits |
Enseignant
Langue(s) de l'unité d'enseignement
Langue française
Organisation et évaluation
Enseignement au premier quadrimestre, examen en janvier
Horaire
Unités d'enseignement prérequises et corequises
Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme
Contenus de l'unité d'enseignement
Ce cours se décline de la manière suivante : Chapitre 1: Propriétés générales des enzymes. Chapitre 2: Cinétique enzymatique. Etat stationnaire - Sites indépendants. Chapitre 3: L'inhibition. Chapitre 4: Influence des paramètres physico-chimiques. Chapitre 5: Les systèmes à deux états. Chapitre 6: Etats transitoires. Chapitre 7: Les systèmes coopératifs. Chapitre 8: Les inactivateurs. Chapitre 9: Les cofacteurs. Chapitre 10: Le mécanisme d'action de la chymotrypsine. Chapitre 11: La catalyse : hypothèses du mécanisme d'action. Chapitre 12: Contrôle de l'activité enzymatique.
En plus, quelques séances seront réservées à des leçons thématiques (e.g. portant sur l'inhibition d'enzymes pas des nanobodies, les enzymes de la voie de synthèse du peptidoglycan, la formation des ponts disulfures dans les protéines), dispensées par des spécialistes. Ces séances ont pour but d'illuster la grande diversité des réactions biochimiques catalysées par les enzymes.
Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement
Ce cours a pour but de familiariser les étudiants avec le fonctionnement des enzymes et de leur enseigner les notions de bases nécessaires à leur caractérisation.
Savoirs et compétences prérequis
Le cours de BAC Biologie intitulé "Equilibres en biochimie et cinétique enzymatique", dans le cadre duquel les chapitres 1-3 auront été étudiés (théorie, exercices théoriques et pratiques)
Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement
L'essentiel des 20 heures de cours est dispensé à l'aide de craie et d'un tableau noir. Des répétitions (i.e. travaux dirigés) sont prévues afin d'aider les étudiants à résoudre des exercices en relation avec certaines parties théoriques du cours.
Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)
Cours donné exclusivement en présentiel
Explications complémentaires:
En raison de la réforme du Master BBMC dès l'année 2023-2024, ce cours n'est plus donné et n'est accessible qu'à d'éventuels répétants.
Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours
Des notes de cours seront disponibles au fur et à mesure de l'avancement du cours. Celles-ci ont pour but d'aider l'étudiant dans son étude; elles ne sont pas absolument indispensables pour acquérir les compétences requises dans ce cours et leur utilisation n'est pas obligatoire.
Ouvrages de référence:
A. Cornish-Bowden, M. Jamin, V. Saks: Cinétique enzymatique, Grenoble Sciences/EDP Sciences, 2005.
A.R. Fersht: Structure and mechanism in protein science, W.H. Freeman and Co, 1999.
Modalités d'évaluation et critères
Examen(s) en session
Toutes sessions confondues
- En présentiel
évaluation écrite ( questions ouvertes )
Explications complémentaires:
L'évaluation se fera sur la base d'un examen écrit.
Stage(s)
Sans objet
Remarques organisationnelles et modifications principales apportées au cours
Les cours sont dispensés en fonction de l'horaire communiqué aux étudiants, sauf avis contraire. En cas de modification de l'horaire (e.g. suppression d'une séance), le professeur informe les étudiants soit au cours, soit via email, éventuellement par l'intermédiaire du délégué de classe
Contacts
André Matagne, PhD, Professeur Ordinaire, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/61), Quartier Agora, Allée du 6 Août, 13, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier)