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| BIOC0724-2 | Chimie des macromolécules biologiques, y compris la thermodynamique des systèmes biologiques
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| Durée : | 70h Th, 40h Pr |
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| Nombre de crédits : |
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| Nom du professeur : | Moreno Galleni, André Matagne |
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| Coordinateur(s) : | Moreno Galleni |
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Langue(s) du cours :
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| Langue française |
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Organisation et évaluation :
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| Enseignement durant l'année complète |
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Contenus du cours :
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| 1) Propriétés chimiques des acides aminés et de la chaîne polypeptidique
1.1 La nature de la chaîne polypeptidique
1.2 Les acides aminés
1.3 Méthodes de détection des acides aminés, peptides et protéines
1.4 Détermination de la taille des protéines
1.5 Détermination de la séquence en acides aminés
1.6 Synthèse chimique des peptides
1.7 Biosynthèse peptidique non-ribosomale 1.8 Modification post-traductionnelle de la chaîne polypeptidique
2) Mécanisme de localisation des protéines chez les procaryotes et eucaryotes
3) Interactions déterminant les propriétés des protéines
3.1 Nature des interactions non-covalentes
3.2 Interactions intramoléculaires
4) Propriétés conformationnelles des protéines
4.1 Structure secondaire et tertiaire des protéines
4.2 Propriétés spectroscopiques des protéines en solution
5) Propriétés physicochimiques des protéines en solution et membranaires
6) Interactions protéine - ligand
7) Introduction à la catalyse enzymatique 7.1. Propriétés générales des enzymes 7.2. Cinétique enzymatique: état stationnaire-sites indépendants 7.3. L'inhibition |
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Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) du cours :
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| La première partie de ce décrit les facteurs influençant la structure et les propriétés des protéines. La seconde partie du cours consiste en une introduction à la catalyse enzymatique |
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Prérequis et corequis / Modules de cours optionnels recommandés :
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| Cours de Biochimie générale
Cours de thermodynamique et physique
Cours de chimie organique |
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Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement :
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| Les heures de cours théoriques sont dispensées à l'aide de présentations powerpoint, de craie et d'un tableau noir. En outre, des exercices sont prévus afin de permettre aux étudiants de résoudre des problèmes concrets, en relation avec certaines parties théoriques du cours Enfin, les 40 h de travaux pratiques portent sur la purification des protéines et la cinétique enzymatique. |
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Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance) :
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| Exclusivement présentiel |
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Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours :
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| Syllabus + présentations power point |
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Modalités d'évaluation et critères :
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| Travaux pratiques + Examen écrit + oral
La réussite du cours (i.e. comprenant toutes ses parties) ne sera possible qu'à la condition d'obtenir au moins 8/20 auprès de chaque enseignant |
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Stage(s) :
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Remarques organisationnelles :
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| Les cours sont dispensés en fonction de l'horaire communiqué aux étudiants, sauf avis contraire. En cas de modification de l'horaire (e.g. suppression d'une séance), le professeur informe les étudiants soit au cours, soit via email, éventuellement par l'intermédiaire du délégué de classe |
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Contacts :
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| Galleni Moreno, Local 3/7, Institut de Chimie , B6. Sart Tilman
Tel:04/3663549 - Fax:04/3663364 - Email:mgalleni@ulg.ac.be
André Matagne, local 3/1, Institut de Chimie, B6c.
email: amatagne@ulg.ac.be |
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