 | | |
| BIOC0722-1 | Application de techniques spectroscopiques à l'étude du repliement et de la stabilité des protéines
|
|
| Durée : | 20h Th, 10h TD |
|
| Nombre de crédits : |
| Master en sciences biomédicales, à finalité approfondie, 1re année | | 2 |
|
| Master en sciences biomédicales, à finalité spécialisée en assurance qualité, 1re année | | 2 |
|
| Master en sciences biomédicales à finalité spécialisée en cosmétologie, 1re année | | 2 |
|
| Master en sciences biomédicales | | 2 |
|
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité approfondie, 1re année | | 3 |
|
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité didactique, 1re année | | 3 |
|
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bio-industrie, 1re année | | 3 |
|
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en biochimie industrielle, 1re année | | 3 |
|
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bioinformatique et modélisation, 1re année | | 3 |
|
|
|
| Nom du professeur : | André Matagne |
|
Langue(s) du cours :
|
| Langue française |
|
Organisation et évaluation :
|
| Enseignement au deuxième quadrimestre |
|
Contenus du cours :
|
| Le cours traite de l'utilisation des méthodes spectroscopiques (essentiellement optiques, vues en détail au cours BIOC0721-1: Propriétés optiques des macromolécules biologiques) pour étudier la stabilité et le repliement (« folding », i.e. processus d'acquisition de la structure 3D) des protéines. Des exemples concrets (e.g. bêta-lactamases, fragments d'anticorps à un seul domaine, lysozymes) sont analysés en détail, sur la base des connaissances théoriques et de données trouvées dans la littérature. |
|
Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) du cours :
|
| A l'issue de ce cous, l'étudiant aura acquis des compétences en ce qui concerne les méthodes biophysiques disponibles pour caractériser la stabilité et le repliement des protéines. |
|
Prérequis et corequis / Modules de cours optionnels recommandés :
|
| |
|
Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement :
|
| Le cours est dispensées à l'aide de présentations powerpoint, de craie et d'un tableau noir |
|
Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance) :
|
| Exclusivement présentiel |
|
Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours :
|
| Les articles analysés seront distribués au fur et à mesure et des notes de cours seront disponibles à la fin du cours |
|
Modalités d'évaluation et critères :
|
| L'évaluation se fait sur la base d'un examen oral, d'une durée d'environ 30 min et consistant en deux questions. L'étudiant dispose de maximum 15 min de préparation et donc de minimum 15 min de discussion. |
|
Stage(s) :
|
| |
|
Remarques organisationnelles :
|
| Les cours sont dispensés en fonction de l'horaire communiqué aux étudiants, sauf avis contraire. En cas de modification de l'horaire (e.g. suppression d'une séance), le professeur informe les étudiants soit au cours, soit via email, éventuellement par l'intermédiaire du délégué de classe |
|
Contacts :
|
| André Matagne, PhD, Professeur, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/1), Allée de la Chimie, 3, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Fax: +32(0)4 3663396, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier) |
|
