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| Version 2013-2014 |
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| BIOC0718-2 | Relations structure-fonction dans les biomolécules
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| Durée : | 25h Pr, 15h Th |
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| Nombre de crédits : |
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| Nom du professeur : | Mireille Dumoulin |
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| Coordinateur(s) : | Mireille Dumoulin |
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Langue(s) du cours :
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| Langue française |
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Contenus du cours :
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| PARTIE THEORIQUE
1- Principe de base sur le repliement des protéines et les principales techniques utilisées pour étudier le repliement des protéines in vitro.
2- Repliement des protéines in vitro
- Principales techniques utilisées pour étudier le repliement des protéines in vivo
- Rôle des protéines chaperones
3- Dégradation des protéines mal repliées (protéosome)
4- 5- Maladies associées au mauvais repliement des protéines
- Maladies associées à la perte de la fonction des protéines
- Maladies associées à l'agrégation des protéines sous forme de fibres amyloïdes
6- Fibres amyloïdes fonctionnelles
- Fibres amyloïdes et parois cellulaires bactériennes
- Rôle des fibres amyloïdes dans la synthèse de la mélanine chez les mammifères
- Prions: 'hérédité structurale" et maladies infectieuses
- Les fibres amyloïdes comme nanomatériel
7- Rôles des glycoprotéines. Protéines structuralles et functions dans les matrices extracellulaires
8- Nanobodies: structure, propriétés et applications thérapeutiques
9- Toxin-antitoxin bacteriennes: protéines "tueuses" ou régulatrices de stress?
10- L'allostérie, transmission du signal et dynamique conformationelle
PARTIE PRATIQUE
La partie pratique se déroule en deux temps. Tout d'abord les propriétés structurales et de stabilité de différentes protéines de structures connues seront étudiées. Dans un deuxième temps, il s'agira d'identifier, sur bases des résultats obtenus, la nature de 3 échantillons protéiques inconnus. Les techniques utilisées sont : l'absorbance, la spectroscopie de fluorescence, le dichroïsme circulaire et la microscopie électronique. |
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Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) du cours :
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| A theoretical overview of techniques of used in studying the structure, stability and function of proteins is given. Applications include classical equiilibrium thermodynamics and spectroscopic methods including: UV-Vis spectroscopy, circular dichroism, fluorescence. |
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Prérequis et corequis / Modules de cours optionnels recommandés :
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Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement :
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Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance) :
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Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours :
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Modalités d'évaluation et critères :
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| Le compte rendu des travaux pratiques sera évalué |
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Stage(s) :
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Remarques organisationnelles :
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| Les présentations PowerPoint du cours théorique seront disponibles sur CD ainsi que les notes des travaux pratiques. |
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Contacts :
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| Mireille Dumoulin
Research Associate F.R.S.-FNRS
Centre for Protein Engineering,
Laboratory of Enzymology and Protein Folding
Institut of Chemistry, B6
University of Liege
Sart Tilman,
B4000 LIEGE, Belgium
Tel: 0032 (0)4 366 3546
Fax: 0032 (0)4 366 3364 |
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