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| CHIM9218-1 | Biospectroscopies et résonance magnétique nucléaire appliquée à la biologie
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| Durée : | 20h Th, 15h TD |
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| Nombre de crédits : |
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité approfondie, 1re année | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité didactique, 1re année | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bio-industrie, 1re année | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en biochimie industrielle, 1re année | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bioinformatique et modélisation, 1re année | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Master en sciences biologiques | | Premier quadrimestre | | 3 |
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| Nom du professeur : | Christian Damblon |
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Langue(s) du cours :
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| Langue française |
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Contenus du cours :
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| Le cours présente les différentes méthodes spectroscopiques utilisées en biochimie.
les méthodes spectroscopiques optiques étudiées seront l'absorption UV-Visible, les dichroïsmes linéaire et circulaire, la fluorescence , spectroscopie de vibration, la résonance plasmonique de surface.
Pour chaque méthode, les principes, les aspects techniques et les applications centrées sur les acides nucléiques et les protéines et leurs interactions avec des ligands seront développés.
La RMN sera présentée à partant des expériences simples impliquant la détection du proton pour aboutir aux expériences plus complexes utilisées en biologie structurale, qui font intervenir des autres noyaux tels que le carbone et l'azote. Les principes théoriques et les aspects techniques seront discutés.
Des exercices d'analyse seront utilisés pour illustrer toutes les spectroscopies vues au cours. |
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Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) du cours :
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| Accroître les compétences de l'étudianten ce qui concerne les méthodes spectroscopiques disponibles pour l'étude de la dynamique conformationnelle des protéines et des acides nucléiques et de leurs interactions avec de petits ligands. |
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Prérequis et corequis / Modules de cours optionnels recommandés :
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| Chimie et propriétés fonctionnelles des macromolécules biologiquesdes macromoléc |
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Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance) :
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| Ce cours sera donné sous forme d'exposé interactif |
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Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours :
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| Les cours seront disponibles (format ppt)
Ouvrages de références :
- Biophysical Chemistry, Cantor et Schimmel
- Principles of Physical Chemistry, Van Holde et al.
- Biological Spectroscopy, Campbell et Dwek
- Physical Biochemistry, Sheehan
- An NMR primer for life scientists, Henry Rattle |
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Modalités d'évaluation et critères :
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| L'évaluation se fera sous forme d'examen écrit |
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Contacts :
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| Christian Damblon, Professeur
Institut de Chimie, Sart-Tilman (B6c) - Bureau : 3/71
Tél : 04/3663788-
Fax : 04/3664577
e-mail : c.damblon@ulg.ac.be(P.Colson@ulg.ac.be) |
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