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| CHIM0255-1 | Structure et dynamique des macromolécules biologiques, partim : structure, partim : dynamique
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| Durée : | 40h Th, 40h Pr | |||||
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| Crédits/ECTS : |
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| Titulaire(s) : | Paulette Charlier, Pierre Colson, Gabriel Llabres, André Matagne | |||||
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| Aperçu général : | Partim Structure (20h+20h): Partim Rayons X : Un rapide survol des différentes étapes requises pour aboutir à l'image d'une biomolécule est réalisé dans les 4 premières heures de cours théorique. Trois exemples illustrant les relations structure-fonction seront abordés dans les 6 dernières heures de cours théorique : - les protéines régulant la transcription du DNA, - les protéases à sérine, - les protéines membranaires. Les 10 heures de TP seront dédiées à l'analyse et à la discussion d'articles de structure concernant les 3 familles de protéines abordées. Partim RMN : Le cours couvre dans une première partie les différents domaines de la résonance magnétique nucléaire : concepts de base, déplacement chimique, couplage, double résonance, la RMN pulsée, la relaxation. Dans une deuxième partie, des notions indispensables pour la détermination des structures sont abordées : l'effet nucléaire Overhauser, la RMN 2D, les échanges. Partim dynamique (20h+20h): Le cours débute par un rappel des transitions spectrales. Ensuite, les méthodes spectroscopiques étudiées seront l'absorption UV-visible, les dichroïsmes linéaire et circulaire, la fluorescence et sa polarisation, la spectroscopie infra-rouge et la résonance plasmonique de surface. Pour chaque méthode, les principes, les aspects techniques et les applications aux conformations des protéines et acides nucléiques seront développés. | |||||
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| Objectif du cours : | Partim Structure (20h+20h): Partim Rayons X : Ce cours donne aux futurs biochimistes les bases nécessaires pour comprendre les principes de détermination de structure 3D par radiocristallographie afin de leur permettre de faire une utilisation objective des modèles cristallographiques. Partim RMN : Grâce aux récentes innovations technologiques et méthodologiques, la RMN est devenue en quelques années une des principales techniques d'analyse structurale des macromolécules en solution. Le cours a pour but de fournir aux futurs biochimistes, les bases physiques nécessaires à la compréhension des déterminations structurales. Partim dynamique (20h+20h): Accroître les compétences de l'étudiant en ce qui concerne les méthodes spectroscopiques disponibles pour l 'étude de la dynamique conformationnelle des protéines (folding et unfolding), des acides nucléiques et de leurs interactions. | |||||
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| Pré-requis : | Partim Structure: Cours de physique de 1er cycle. Partim rayons X : Connaissances de base en radiocristallographie (cours de 2° candidature) et connaissance des principes de base des structures de protéines (cours de 1° licence).. Partim dynamique: Chimie des macromolécules biologiques (1ère Licence Biochimie) Propriétés fonctionnelles des macromolécules biologiques (1ère Licence Biochimie) | |||||
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| Organisation : | Partim Structure: Partim rayons X : Théorie : 4 heures dédiées à la détermination des structures de biomolécules par radiocristallographie - 6 heures dédiées à l'illustration structure-fonction par 3 exemples. TP : Analyse et discussion critique d'articles en relation avec les exemples de structures abordés. Partim RMN : Cours donné au 1er semestre le vendredi matin. Les cours commencent par de la théorie suivie d'exercices. Partim dynamique: Ce cours sera donné sous forme classique (exposé interactif) par les deux intervenants suivant leurs compétences plus spécifiques. | |||||
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| Notes de cours : | Partim Structure: Partim rayons X : Livres recommandés : - "Crystallography made crystal clear: A guide for users for macromolecular models." Gale Rhodes, Academic Press 2000 - "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999 CD roms : - PS² and Kinemage Supplement to "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999 Partim RMN : Notes de cours disponibles. Partim dynamique: Des notes de cours seront disponibles. Ouvrages de références : - Biophysical Chemistry, Cantor et Schimmel - Introduction to protein chemistry, Branden et Tooze - Principles of physical Chemistry, Van Holde et al. - Biological Spectroscopy, Campbell et Dwek - Physical Biochemistry, Sheehan | |||||
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| Evaluation : | Partim Structure: Partim rayons X : Examen oral sur base d'articles de revue. Partim RMN : Examen écrit en janvier. Partim dynamique: Examen écrit. | |||||
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| Contacts : | Partim Structure: Institut de Physique, Bât. B5 - Sart-Tilman, 4000 Liège Paulette CHARLIER - Tél. 04/366.36.19 - Fax 04/366.37.62 - E-mail : Paulette.Charlier@ulg.ac.be Gabriel LLABRES - Tél . 04/366.36.13 - Fax 04/366.28.13 - E-mail : Gabriel.Llabres@ulg.ac.be Partim dynamique: Pierre Colson, Chargé de cours - Institut de Chimie, Sart-Tilman (B6c) - Bureau : 3/73B Tél : 04/366.34.06 - Sec : 04/366.34.05 - Fax : 04/366.45.77 e-mail : P.Colson@ulg.ac.be André Matagne, Chercheur Qualifié FNRS - Institut de Chimie, Sart-Tilman (B6c) - Bureau : 3/7B Tél : 04/366.34.19 - Sec : 04/366.33.41 - Fax : 04/366.33.64 - e-mail : amatagne@ulg.ac.be | |||||
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ULg : Administration de l'Enseignement et des Etudiants - Affaires Académiques
Responsable de l'information : Monique Marcourt, direction A.E.E.
Date de validité des données : 27/02/2006
Réalisation SEGI