2021-2022 / BIOC9242-1

Chimie des macromolécules biologiques, Partim A

Durée

40h Th

Nombre de crédits

 Bachelier en sciences biologiques4 crédits 

Enseignant

Moreno Galleni, Loïc Quinton

Coordinateur(s)

Moreno Galleni

Langue(s) de l'unité d'enseignement

Langue française

Organisation et évaluation

Enseignement au premier quadrimestre, examen en janvier

Horaire

Horaire en ligne

Unités d'enseignement prérequises et corequises

Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme

Contenus de l'unité d'enseignement

Partim I - Chimie des Macromolécules
Chapitre 1. Propriétés et modifications chimiques des acides aminés 1.1 Hydrophobicité des acides aminés
1.2 Modifications chimiques des chaînes latérales des acides aminés - Application biotechnologique
1.3 Modifications post-traductionnelles des acides aminés (pont disulfure, lipidation, acétylation, phosphorylation, glycosylation, hydroxylation, ubiquination, )
Chapitre 2. Introduction aux propriétés optiques des acides aminés (Absorbance, Fluorescence intrinsèque)
2.1 Absorbance et Fluorescence intrinsèque
2.2 Méthode de FRET
Chapitre 3. Analyse de la compostion en acide amine d'une chaîne polypeptidique
3.1 Méthode de dosage des acides aminés
Chapitre 4. Fragmentaion de la chaîne polypeptidique par protéolyse et méthode chimique
4.1 Utilisation de protéase à spectre d'action spécifique et non spécifique
4.2 Méthode chimique de fragmentation de la chaîne polypeptidique
4.3 Méthode de séquençage chimique de la chaîne polypeptidique
Chapitre 5. Strucure secondaire et tertiaire des protéines
5.1 Rappel des caractéristiques des éléments de structure secondaire et tertiaire des protéines
5.2 Analyse des motifs topologiques les plus répandus (motif structural "Clef Grecque", repliement tonneau ab, repliement tonneau b).
Chapitre 6. Stabilité des protéines
6.1 Dénaturation des protéines par méthodes physiques
6.2 Dénaturation des protéines par méthodes chimiques (agents chaotropiques)
6.3 Stabilisation extrinsèque des protéines (co-solvant :glycérol, polyéthylène glycol), acides aminés (arginine), sels (salting OUT et salting IN)
Chapitre 7. Technique d'électrophorèse des protéines
7.1 Principe de la méthode de séparation de biomolécules par électrophorèse
7.2 Electrophorèse sur gel d'agarose
7.3 Electrophorèse sur gel de polyacrylamide en condition native ou dénaturante (gel continu et discontinu)
7.4 Electrophoère capillaire. Principes
7.5 Isoélectrofocalisation
7.6 Electrophorèse bidimensionnelle
Chapitre 8. Introduction aux techniques de purification des protéines
8.1. Technique dosage des protéines (dosage enzymatique, ELISA et dosage de la concentration totale en protéine)
8.2 Tamis moléculaire
8.3 Echangeurs d'ions
8.4 Chromatographie par Interaction Hydrophobe et chromatographie sur phase réverse
8.5 Chromatographie d'affinité 
Partim II - Spectrométrie de Masse
 Chapitre 1. Historique et base physique de la MS.
 Chapitre 2.Massif isotopique, mesure d'une masse exacte d'une molécule biologique, méthodes de fragmentation.
Chapitre 3. Application de la MS pour l'identification de modifications post-traductionnelles (ponts disulfure, phosphorylations, glycosylations).

Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement

L'objectif de ce cours est d'acquérir les principes fondamentaux qui sont à la base des propriétés des protéines, tant du point de vue de leurs fonctions que de celui de la biologie structurale. Il donnera une vision des caractéristiques générales des protéines qui sous-tendent la grande diversité des  fonctions et de leurs interactions observées dans la nature.

Savoirs et compétences prérequis

Notion de Biochimie générale
Notion de Chimie oragnique et générale
Notion de physique

Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement

Les activités d'apprentissage s'organisent de deux manières différentes:
1) Au terme de chaque chapitre, une séance de 1h est dédiée à des travaux dirigés sur la(les) thématique(s) abordées
2) Au second quadrimestre, une semaine de travaux pratiques sont dédiés à la purification d'une protéine (paravalbumine de brochet). Ceci permet de mettre en pratique les notions relatives à la purification des protéines et de leurs propriétés optiques.

Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)

Il s'agit de cours 20 séances de deux heures de cours ex cathedra . Les travaus pratiques sont organisés durant quatre journées complètes au second quadrimestre.
En rasion des nouvelles décisions prise par la FWB, à partir du mardi 27 octobre, les cours seront donnés à distance. Les étudiants auront accès aux présentations ppt commentées. De plus, des séances de visioconférences seont organisées en fonction des chapitres du cours. Ces séances seront organisées en fonction de l'horaire du cours établi dans l"Celcat".
 

Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours

Les présentations ppt du cours sont accessibles aux étudiants sur le site ecampus.

Modalités d'évaluation et critères

Examen(s) en session

Toutes sessions confondues

- En présentiel

évaluation écrite ( QCM, questions ouvertes )


Explications complémentaires:

L'évalaution des connaissances acquises pour le partim "chimie des macromolécules" comprendra:
1) un qcm de 20 questions à réponses multiple
2) Deux questions ouvertes
 
 
Examen écrit. Il est imporant de noter que pour  obtenir une note supérieure à 7/20, l'étudiant ne peut pas obtenir une note inférieure ou égale à 7/20 pour d'une part le partim Chimie des Macromolécules et thermodynamique des systèmes biologiques et d'autre part pour le partim dédié à la spectrométrie de masse.
L'examen se déroulera en présentiel.  
 

Stage(s)

Remarques organisationnelles

Contacts

Prof Galleni Moreno - courriel: mgalleni@uliege.be - tel 04/3663549
Prof Quinton Loïc - courriel: Loic.quinton@uliege.be - tel 04/3663679