Durée
20h Th, 10h TD
Nombre de crédits
| Master en sciences biomédicales, à finalité | 2 crédits | |||
| Master en bioinformatique et modélisation, à finalité | 3 crédits | |||
| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité | 3 crédits |
Enseignant
Langue(s) de l'unité d'enseignement
Langue française
Organisation et évaluation
Enseignement au deuxième quadrimestre
Horaire
Unités d'enseignement prérequises et corequises
Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme
Contenus de l'unité d'enseignement
Le cours traite de l'utilisation des méthodes spectroscopiques (essentiellement optiques, vues en détail au cours BIOC0721-1: Propriétés optiques des macromolécules biologiques) pour étudier la stabilité et le repliement (« folding », i.e. processus d'acquisition de la structure 3D) des protéines. Des exemples concrets (e.g. bêta-lactamases, fragments d'anticorps à un seul domaine, lysozymes) sont analysés en détail, sur la base des connaissances théoriques et de données trouvées dans la littérature. Le cours commence par une introduction au repliement des protéines (in English).
Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement
A l'issue de ce cours, l'étudiant aura acquis des compétences concernant certaines méthodes biophysiques disponibles pour caractériser la stabilité et le repliement des protéines.
Savoirs et compétences prérequis
Connaissances de base sur les protéines et les méthodes spectroscopiques
Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement
Le cours est dispensées à l'aide de présentations powerpoint, de craie et d'un tableau noir
Mode d'enseignement (présentiel, à distance, hybride)
Exclusivement présentiel
Adaptations organisationnelles liées au contexte sanitaire
Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours
Les articles analysés seront distribués au fur et à mesure et de brèves notes de cours seront disponibles à la fin du cours. Ces dernières ont pour but d'aider l'étudiant dans son étude; elles ne sont pas absolument indispensables pour acquérir les compétences requises dans ce cours et leur adoption par les étudiants n'est pas obligatoire.
Modalités d'évaluation et critères
Vous trouverez ci-dessous les modalités d'évaluation envisagées pour les examens en présentiel et à distance ainsi que celle souhaitée en cas de session hybride. En fonction de l'évolution sanitaire, la modalité choisie vous sera communiquée au plus tard un mois avant le début de la session d'examen.
L'évaluation se fait sur la base d'un examen oral, d'une durée d'environ 30 min et consistant en deux questions. L'étudiant dispose de maximum 15 min de préparation et donc de minimum 15 min de discussion.
Stage(s)
Sans objet
Remarques organisationnelles
Les cours sont dispensés en fonction de l'horaire communiqué aux étudiants, sauf avis contraire. En cas de modification de l'horaire (e.g. suppression d'une séance), le professeur informe les étudiants soit au cours, soit via email, éventuellement par l'intermédiaire du délégué de classe
Contacts
André Matagne, PhD, Professeur Ordinaire, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/1), Quartier Agora, Allée du 6 Août, 13, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Fax: +32(0)4 3663396, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier)