Biochimie des protéines

Durée

20h Th

Nombre de crédits

Enseignant

Sabine Wislet

Langue(s) de l'unité d'enseignement

Langue française

Organisation et évaluation

Enseignement au deuxième quadrimestre

Horaire

Horaire en ligne

Unités d'enseignement prérequises et corequises

Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme

Contenus de l'unité d'enseignement

Ce cours de biochimie est uniquement consacrée à la biochimie des protéines. Les chapitres de ce cours sont:
1. La chimie et les réactions de base
2. Les acides aminés
3. La biosynthèse et structure des protéines
4. Les modifications post-traductionnelles
5. De la structure à la fonction
6. Les enzymes
7. Contrôle de la fonction protéique
8. Purification et méthodes d'analyse
9. De la protéine à la pathologie
10. De la protéine aux médicaments

Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement

Etre capable de :
Expliquer les diverses étapes permettant l'épissage des protéines.
Comparer la protéolyse et l'épissage des protéines.
Définir l'acétylation des histones, mode de régulation et ses rôles biochimiques et cellulaires.
Définir la phosphorylation des protéines. Indiquer le(s) résidu(s) sur le(s)quel(s) à lieu la modification. Expliquer son mode de régulation et ses rôles biochimiques et cellulaires.
Définir l'ubiquitination des protéines. Son procédé. Mono et poly-ubiquitination en terme de rôles biochimiques et cellulaires.
Donner la définition de la fonction biochimique. Citer les 4 fonctions et un exemple pour chacune de ces catégories.
Définir les différences entre une fonction biochimique et une fonction cellulaire. Illustrer par exemple en comparant les deux types de fonction.
Décrire sur le plan structurel (primaire, secondaire, tertiaire) et fonctionnel (quel type de fonction biochimique) la myoglobine, la TATA binding polymerase, EF-TU et le collagène.
Définir un domaine protéique. Citer des exemples (noms + fonctions).
Définir les adaptations structurelles et le mode de fonctionnement du site actif de la chymotrypsine.
Définir une enzyme sur le plan structurel et fonctionnel.
Citer 5 caractéristiques qui définissent le site actif d'une enzyme
Définir : cinétique enzymatique, Vmax, KM, et Kcat
Définir un inhibiteur enzymatique. Citer les différents types d'inhibiteurs et connaître leur influence au niveau de la cinétique d'une réaction enzymatique (KM et VMax).
Concernant la protéase HIV : de quel type de protéase s'agit-il, quels sont les caractéristiques du site actif (liaison et catalytique) et la stratégie développée pour la transformation du substrat en produit ?
Citer 5 stratégies que peuvent mettre en place les enzymes afin de leur permettre de réaliser la transformation chimique du substrat en conditions adéquates.
Citer 4 types de protéases et définir pour chacune de ces protéases le principe de transformation du substrat en produit (Nucleophile fort, nombre étapes, etc.).
Expliquer pourquoi l'isoleucine est considérée comme inhibiteur allostérique.
Expliquer le mode de régulation de l'activité de la cyclooxygénase en présence de substrat et/ou d'inhibiteur. Citer 2 inhibiteurs de la cyclo-oxygénase.
Décrire le mécanisme d'adressage des protéines à la membrane plasmique. Pouvoir envisager tous les cas de figure. Faire un schémas de la structure primaire.
Décrire le mécanisme d'adressage des protéines vers l'appareil de Golgi ou  lysosomes, ou le RE, ou la mitochondrie, ou le noyau (lieu de synthèse des protéines, types de peptides signaux et reconnaissance, acteurs du transport, etc.)
Décrire les étapes d'exocytose constitutive des protéines en commençant par leur synthèse
Décrire les signaux intrinsèques qui gouvernent leur transport et la localisation des protéines lors des mécanismes d'adressage.
Citer les techniques d'analyses des différents niveaux de structure d'une protéine.
Pouvoir établir une procédure technique simple permettant d'analyser sur le plan fonctionnel ou structurel une protéine cible.
Définir une canalopathie. Spécifier le type de protéine(s) impliquée(s).  Donnez des exemples de canalopathie
Définir une amyloïdose (origine, propagation, mode de fonctionnement). Donner des exemples d'amyloïdose en spécifiant les protéines impliquées et le tissu majoritairement affecté.
Décrire la structure du collagène. Quelle enzyme est impliquée dans la maladie d'Ehlers-Danlos? 
Définir la bio-production de protéine recombinante. Quels sont les hôtes possibles. Citer les avantages et inconvénients de ce mode de production pour chacun des hôtes. Connaitre des exemples spécifiques. 
Expliquer en quoi un peptide peut constituer un agent thérapeutique. Spécifier les catégories de peptides et leur intérêt ?

Savoirs et compétences prérequis

Biologie générale, cytologie générale, biochimie générale (partim I), physiologie générale.

Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement

Le cours théorique sera donné de manière "ex-cathedra" et disponible également en ligne. 
Certaines thématiques seront abordées sous forme de présentations par l'étudiant. 

Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance)

• Cours théorique dispensé ex-cathedra et en ligne
  
• Présentaions de l'étudiant sur base de thématiques proposées par l'enseignant

Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours

Un syllabus, les dias, ainsi que les enregistrements du cours seront mis à disposition des étudiants au fur et à mesure de l'avancement du cours

Modalités d'évaluation et critères

EXAMEN ECRIT: 80 % de la note globale, pour un examen écrit portant sur la matière du cours théorique et sur des concepts vus au travers des cours théoriques suivant le programme général des études et se basant sur les acquis d'apprentissage. Examen de 2 heures pour 10 questions ouvertes et 30 questions VRAI/FAUX. 
PRESENTATION ORALE: 20 % de la note globale, sur base de thématiques distribuées par l'enseignant, les étudiants devront, par groupe de 2-3 (en fonction du nombre d'étudiant au total), effectuer une présentation de 15 minutes, suivi de 10 minutes de questions. L'évaluation portera sur la clareté de la présentation, la pertinance des informations, le respect des consignes des thématiques préalablement distribuées aux étudiants en vue de la préparation de leur présentation, ainsi que leur capacité à répondre à des questions sur leur thématique.  
 

Stage(s)

Remarques organisationnelles

Contacts

Enseignant: S Wislet, Chargé de cours adjoint, Chef de Travaux en Physiologie et Biochimie
GIGA-Neuroscience, Tour de Pathologie 1, étage 0, Bureau 0/22 CHU 4000 Liège 1 (Sart Tilman). Tél. : 04/366.39.88,Fax : 04/366.59.12, Couriel : S.Wislet@uliege.be
Secrétaire : L. Bourdoux Tél. : 04/366 59 50 Couriel : Larisia.Bourdoux@uliege.be

Adaptation des engagements pédagogiques suite à la pandémie de COVID-19 pour la session de mai-juin

Méthodes d'apprentissage mises en œuvre : enseignement à distance

Vous disposez sur eCampus :

• Syllabus (chapitre 1 à 7)
• Dias des Cours 1 à 6
• PPT commenté des cours 1 à 6
• Vidéos illustratives
• Forum de discussion
• Nouvelles consignes pour réaliser votre présentation sous format Vidéo.

Matière de l'évaluation

Lors de l'examen écrit, vous serez interrogé uniquement sur les chapitres 1 à 7 (cours 1 à 6).

Méthodes d'évaluation

EXAMEN ECRIT :
En raison des circonstances liées au COVID19, l'examen sera un examen écrit en ligne. Il s'agira d'un examen de 60 minutes durant lesquelles vous devrez répondre à 60 Questions VRAI / FAUX.

PRÉSENTATIONS :
Sur base des thématiques distribuées en février, les étudiants devront par groupe de 4 étudiants, créer une vidéo (PPT commenté) de 15 minutes.  
L'évaluation portera sur :
- la clarté de la présentation - la pertinence des informations - le respect des consignes (Voir Consignes - eCampus)

Contact

Je reste joignable par mail s.wislet@uliege.be
Un Forum de discussion a été créé sur le site eCampus pour favoriser vos échanges et réflexions concernant le cours de Biochimie des protéines.

Adaptation des engagements pédagogiques suite à la pandémie de COVID-19 pour la session août-sept

Matière de l'évaluation

Lors de l'examen écrit, vous serez interrogé uniquement sur les chapitres 1 à 7 (cours 1 à 6).

Méthodes d'évaluation (et plateforme utilisée)

EXAMEN ECRIT :
En raison des circonstances liées au COVID19, l'examen sera un examen écrit en ligne. Il s'agira d'un examen de 75 minutes durant lesquelles vous devrez répondre à 60 Questions VRAI / FAUX.
3 possibiltés de réponse VRAI - FAUX - Je m'abstiens
Une bonne réponse vaut +1
Une mauvaise réponse entraine une pénalité de -0,5
Une astention vaut 0
 

Contact(s)

Je reste joignable par mail s.wislet@uliege.be
Un Forum de discussion a été créé sur le site eCampus pour favoriser vos échanges et réflexions concernant le cours de Biochimie des protéines.