Durée
15h Th, 10h Pr
Nombre de crédits
| Master en bioinformatique et modélisation, à finalité | 3 crédits |
Enseignant
Coordinateur(s)
Langue(s) de l'unité d'enseignement
Langue française
Organisation et évaluation
Enseignement au premier quadrimestre, examen en janvier
Unités d'enseignement prérequises et corequises
Les unités prérequises ou corequises sont présentées au sein de chaque programme
Contenus de l'unité d'enseignement
Ce cours a essentiellement pour objet l'étude plus approfondie des techniques utiles à l'étude de la structure des protéines, par Cristallographie des rayons-X et Résonance Magnétique Nucléaire.
I- La diffraction des Rayons-X (P. Charlier)
Partie théorique: 1- Les structures à très haute résolution, 2- La diffraction neutronique, 3- La diffraction de Laue
Partie pratique: Résolution d'une structure de protéine in silico.
II- Résonance Magnétique Nucléaire appliquée aux Protéines (C. Damblon)
Partie théorique: 1- Interactions protéine-ligand
Partie pratique: Prise de spectre sur un spectromètre à 500MHz
Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) de l'unité d'enseignement
Ce cours donne aux futurs bioinformaticiens les bases nécessaires pour comprendre les principes de détermination de structure 3D de protéine par radiocristallographie et résonance magnétique nucléaire afin de leur permettre de faire une utilisation objective des modèles. Il leur donne un aperçu des pouvoirs et limites de différentes techniques.
Savoirs et compétences prérequis
Cours de physique de 1er cycle. Connaissances de base en radiocristallographie souhaitable. Bonne connaissance des principes de base des structures de protéines. Cours de biophysique de 1er cycle.
Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement
Tutorials dédiés à l'utilisation du programme Pymol pour l'observation et l'analyse des structures de macromolécules. Utilisation de la base de données PDB. Résolution d'une structure de protéine in silico.
Mode d'enseignement (présentiel ; enseignement à distance)
A décider de commun accord avec les intervenants du cours.
Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours
Les présentations PowerPoint du cours théorique seront disponibles sur CD ainsi que les notes des travaux pratiques. Livres recommandés : - "Crystallography made crystal clear: A guide for users for macromolecular models." Gale Rhodes, Academic Press 2000 - "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999 CD roms : - PS² and Kinemage Supplement to "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999
Modalités d'évaluation et critères
A décider de commun accord avec les intervenants du cours. Probablement sur base d'un article scientifique.
Stage(s)
Remarques organisationnelles
Contacts
Paulette Charlier, PhD, Chargé de CoursCristallographie des macromolécules biologiques, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Université de Liège, Institut de Physique, B5a, B-4000 Liège, Belgium
Tel: +32 (0)4 366 36 19
Fax: +32 (0)4 366 49 54
E-mail : Paulette.Charlier@ulg.ac.be
http://www.cip.ulg.ac.be/
DAMBLON Christian
Département de chimie (sciences) / Chimie biologique structurale
Bât. B6 Chimie biologique structurale
allée du 6 Août 3
4000 Liège 1
Belgique
Tél. ULg +32 4 3663788
Fax ULg +32 4 3664577
c.damblon@ulg.ac.be