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| BIOC9233-1 | Structure et dynamique des macromolécules biologiques
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| Durée : | 20h Th, 20h Pr, 20h TD |
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| Nombre de crédits : |
| Master complémentaire en nanotechnologie | | Premier quadrimestre | | 6 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité approfondie, 1re année | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité didactique, 1re année | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bio-industrie, 1re année | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en biochimie industrielle, 1re année | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Master en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire, à finalité spécialisée en bioinformatique et modélisation, 1re année | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Master en sciences biologiques | | Premier quadrimestre | | 4 |
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| Nom du professeur : | Paulette Charlier, André Matagne |
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| Coordinateur(s) : | André Matagne |
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Langue(s) du cours :
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| Langue française |
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Contenus du cours :
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| Partie Structure. Les différentes étapes requises pour aboutir à l'image d'une biomolécule par la technique de diffraction des RX par des monocristaux seront décrites. Trois exemples, illustrant les relations structure-fonction, seront abordés, en se basant sur l'analyse d'articles de structure concernant les 3 familles de protéines abordées: - les protéines régulant la transcription du DNA, - les protéases à sérine, - les protéines membranaires
Partie dynamique. Le cours traite de l'utilisation des méthodes spectroscopiques (essentiellement optiques, vues en détail au cours CHIM9218-1 : Biospectroscopies et résonance magnétique nucléaire appliquée à la biologie) pour étudier la stabilité et le repliement (« folding », i.e. processus d'acquisition de la structure 3D) des protéines. Le cours débute par une revue des propriétés optiques (i.e. absorbance, fluorescence, dichroïsme circulaire et infrarouge) des protéines. Ensuite, des exemples concrets trouvés dans la littérature (e.g. bêta-lactamases, fragments d'anticorps à un seul domaine, lysozymes) sont analysés en détail. |
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Acquis d'apprentissage (objectifs d'apprentissage) du cours :
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| Partie Structure. Ce cours donne aux futurs biochimistes les bases nécessaires pour comprendre les principes de détermination de structures 3D par radiocristallographie afin de leur permettre de faire une utilisation objective des modèles cristallographiques.
Partie dynamique. Donner des compétences à l'étudiant en ce qui concerne les méthodes biophysiques disponibles pour caractériser la stabilité et le repliement des protéines. |
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Prérequis et corequis / Modules de cours optionnels recommandés :
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| Partie Structure. Cours de physique de 1er cycle. Connaissances de base en radiocristallographie et connaissance des principes de base des structures de protéines.
Partie dynamique. BIOC0209-3 Chimie des macromolécules biologiques; CHIM9218-1 Biospectroscopies et résonance magnétique nucléaire appliquée à la biologie (partim biospectroscopie) |
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Activités d'apprentissage prévues et méthodes d'enseignement :
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| Parties structure et dynamique. Ce cours sera donné sous la forme d'un exposé interactif à l'aide d'une présentation PowerPoint, d'une craie et d'un tableau. |
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Lectures recommandées ou obligatoires et notes de cours :
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| Partie Structure. Un CD contenant l'ensemble des leçons Powerpoint, les articles scientifiques, les fichiers PDB et les tutorials y afférant, sera disponible.
Livres recommandés :
- "Crystallography made crystal clear: A guide for users for macromolecular models."
Gale Rhodes, Academic Press 2000
- "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and John Tooze, Garland Publishing 1999
CD roms :
- PS² and Kinemage Supplement to "Introduction to Protein Structure" Carl Branden and
John Tooze, Garland Publishing 1999
Partie Dynamique. Des notes de cours seront disponibles à la fin du cours. Les articles traités seront distribués au fur-et-à-mesure. |
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Modalités d'évaluation et critères :
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| L'évaluation se fera sur la base d'un examen écrit ou oral, en fonction de l'arrangement pris entre les étudiants et les enseignants. La réussite du cours (i.e. comprenant ses deux parties) ne sera possible qu'à la condition d'obtenir au moins 8/20 auprès des deux enseignants. |
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Contacts :
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| Partie Structure. Paulette CHARLIER, PhD, Chargé de Cours, Cristallographie des macromolécules biologiques, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Université de Liège, Institut de Physique, B5a, B-4000 Liège, Belgium
Tel: 00 32 (0)4/366.36.19
Fax: +32 (00 32 (0)4/366.49.54
http://www.cip.ulg.ac.be/
E-mail : Paulette.Charlier@ulg.ac.be
Partie dynamique. André Matagne, PhD, Professeur, Enzymologie et Repliement des Protéines, Centre d'Ingénierie des Protéines, Département des Sciences de la Vie, Institut de Chimie B6c (bureau 3/1), Allée de la Chimie, 3, Université de Liège, B4000 Liège (Sart-Tilman), Tel.: +32 (0)4 3663419, Fax: +32(0)4 3663396, Email: amatagne@ulg.ac.be (à privilégier) |
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