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	Programme des cours 2010-2011 Dernière mise à jour : 11/04/2011
	CHIM0433-1   Compléments de protéomique Durée :   20h Th, 10h Pr Crédits/ECTS :   Master en sciences biomédicales, à finalité approfondie, 1re année Deuxième quadrimestre 3 Master en sciences biomédicales, à finalité spécialisée en assurance qualité, 1re année Deuxième quadrimestre 3 Master en sciences biomédicales à finalité spécialisée en cosmétologie, 1re année Deuxième quadrimestre 3 Master en sciences biomédicales Deuxième quadrimestre 3 Master complémentaire en nanotechnologie Deuxième quadrimestre 3 Titulaire(s) :   Edwin De Pauw, Marianne Fillet, Pierre Leprince Langue :   Langue française Aperçu général :   Un cours de protéomique moderne couvrant les trois parties suivantes: - analyse protéomique comparative - protéomique clinique - Spectrométrie de masse Objectif du cours :   Protéomique, partim analyse protéomique comparative (Pierre Leprince) : - Génomique et protéomique, promesses et réalités - Rappel de notions de chimie des protéines utiles en protéomique - Techniques d¿analyses électrophorétiques classiques - 2D-DIGE : principes et mise en oeuvre - Préparation et processing des échantillons - Séparation électrophorétique et analyse des gels - Les outils d¿analyse d¿images de gels : Decyder DIA, BVA, EDA - Spot picking et digestion tryptique - Validation des résultats - Biais techniques et limitations - Exemples d'analyses protéomiques comparatives de réponses physiologiques et pathologiques Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans le laboratoire de protéomique du CNCM (B36). Protéomique, partim protéomique clinique (Marianne Fillet) : - Préambule : Intérêts de la protéomique clinique - Nouvelles technologies adaptées à la protéomique clinique - Techniques de préparation des échantillons issus de prélèvements humains - Recherche et validation de nouveaux marqueurs de pathologies et présentation des outils bioinformatiques de traitement des données - Utilisation de techniques protéomiques pour le suivi de la thérapie, de l'apparition d'effets toxiques et la prédiction de la réponse au traitement Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans les locaux intitulés « Proteomic facility » de la tour GIGA (B34, 2ème étage). Protéomique, partim Spectrométrie de masse (Edwin De Pauw) : - Rappel général: les bases physiques de la spectrométrie de masse - Les sources d¿ions: ESI, MALDI - Les spectromètres et leur choix en fonction des informations souhaitées - Les techniques de séparation, en particulier la chromatographie et son interfaçage avec l¿ESI et le MALDI - La spectrométrie de masse multidimensionelle - Les techniques d'identification des protéines (bottom up, top down) - Les techniques de quantification par spectrométrie de masse: quantification relative, quantification absolue (marquage chimique, marquage métabolique, dilution isotopique), quantification sans marquage - Les techniques structurales sur protéines entières: ECD, EDD, IRMPD, échange H/D, mobilité ionique - Les complexes non-covalents Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans les locaux du Laboratoire de Spectrométrie de masse (B6) Travaux pratiques :   Trois démonstrations de 2h dans les laboratoires du CHU et du GIGA Organisation :   Cours en trois parties de 10h chacune Notes de cours :   disponibles en format pdf sur MyULg Evaluation :   examen oral Contacts :   Pierre Leprince Centre de Neurobiologie Cellulaire et Moléculaire (CNCM) Université de Liège CHU B36 B-4000 Liège Belgique Tél: 32 4 366 59 32 FAX: 32 4 366 59 12 pleprince@ulg.ac.be Accueil Recherche par faculté Recherche par enseignant Recherche par cours
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