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| CHIM0433-1 | Proteomics
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| Duration : | 20h Th, 10h Pr |
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| Holder(s) : | Edwin De Pauw, Marianne Fillet, Pierre Leprince |
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| Language : | Langue française |
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| Course contents : | Un cours de protéomique moderne couvrant les trois parties suivantes:
- analyse protéomique comparative
- protéomique clinique
- Spectrométrie de masse |
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| Course objective : | Protéomique, partim analyse protéomique comparative (Pierre Leprince) :
- Génomique et protéomique, promesses et réalités
- Rappel de notions de chimie des protéines utiles en protéomique
- Techniques d¿analyses électrophorétiques classiques
- 2D-DIGE : principes et mise en oeuvre
- Préparation et processing des échantillons
- Séparation électrophorétique et analyse des gels
- Les outils d¿analyse d¿images de gels : Decyder DIA, BVA, EDA
- Spot picking et digestion tryptique
- Validation des résultats
- Biais techniques et limitations
- Exemples d'analyses protéomiques comparatives de réponses physiologiques et pathologiques
Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans le laboratoire de protéomique du CNCM (B36).
Protéomique, partim protéomique clinique (Marianne Fillet) :
- Préambule : Intérêts de la protéomique clinique
- Nouvelles technologies adaptées à la protéomique clinique
- Techniques de préparation des échantillons issus de prélèvements humains
- Recherche et validation de nouveaux marqueurs de pathologies et présentation des outils bioinformatiques de traitement des données
- Utilisation de techniques protéomiques pour le suivi de la thérapie, de l'apparition d'effets toxiques et la prédiction de la réponse au traitement
- Etude de cascades de signalisation à partir d'échantillons de patients
- Utilisation de la protéomique au cours du développement de nouveaux médicaments
Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans les locaux intitulés « Proteomic facility » de la tour GIGA (B34, 2ème étage).
Protéomique, partim Spectrométrie de masse (Edwin De Pauw) :
- Rappel général: les bases physiques de la spectrométrie de masse
- Les sources d¿ions: ESI, MALDI
- Les spectromètres et leur choix en fonction des informations souhaitées
- Les techniques de séparation, en particulier la chromatographie et son interfaçage avec l¿ESI et le MALDI
- La spectrométrie de masse multidimensionelle
- Les techniques d¿identification des protéines
- Les techniques de quantification par spectrométrie de masse: quantification relative, quantification absolue (marquage chimique, marquage métabolique, dilution isotopique)
- Les techniques structurales sur protéines entières: ECD, échange H/D, mobilité ionique
- Les complexes non-covalents
Une démonstration pratique d¿une durée de 2h aura lieu dans les locaux du Laboratoire de Spectrométrie de masse (B6) |
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| Workshops : | Trois démonstrations de 2h dans les laboratoires du CHU et du GIGA |
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| Organization : | Cours en trois parties de 10h chacune |
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| Written notes : | available in pdf format on MyULg |
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| Assessment : | oral examination |
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| Contacts : | Pierre Leprince
Centre for Cellular and Molecular Neurobiology (CNCM)
Université de Liège
CHU B36
B-4000 Liège
Belgique
Tél: 32 4 366 59 32
FAX: 32 4 366 59 12
pleprince@ulg.ac.be |
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